Fosforilinimo vietos yra tam tikros molekulių sritys, kuriose pridedama arba pašalinama fosfato grupė, žinoma kaip PO4. Jie ypač svarbūs reguliuojant baltymus ląstelėje. Fosforilinimas gali suaktyvinti arba deaktyvuoti baltymą ir yra svarbus būdas reguliuoti kelius ląstelėje. Viename baltyme gali būti daug fosforilinimo vietų, o kiekvienoje atskiroje ląstelėje jų gali būti tūkstančiai. Kai kurie fosforilinimo rezultatai gali būti vėžys ir diabetas.
Baltymai, kuriuos galima fosforilinti, apima baltymų fermentus, kurie labai pagreitina reakcijų greitį. Baltymų fosforilinimas gali pakeisti jo funkciją arba lokalizaciją ląstelėje. Atskiri fermentai skiriasi tuo, ar jų aktyvioje formoje fosforilinimo vieta yra fosforilinta, ar tuščia.
Receptoriai taip pat yra svarbios fosforilinimo vietos. Šie perduoda signalus, o signalo perdavimo kelius dažnai reguliuoja fosforilinimo vietos. Vienas iš veiksnių, dėl kurių jie yra naudingi reguliavimui, yra tai, kad signalizacijos reakcijų laikas gali skirtis nuo valandų iki mažiau nei sekundės. Fosforilinimo keliai gali būti labai sudėtingi, nes eilė baltymų nuosekliai fosforilina kitą. Tai veda prie kelio sustiprinimo.
Baltymas, kuris prideda fosfato, vadinamas kinaze. Jie reguliuoja daugybę ląstelėje vykstančių reakcijų. Baltymai, kurie pašalina fosforilo grupę, vadinami fosfatazėmis.
Kinazės gauna fosfatų grupę iš adenozino trifosfato (ATP). Jie prideda fosfato grupę prie vienos iš trijų aminorūgščių – serino, treonino arba tirozino. Kiti gali veikti visas tris ar net papildomas aminorūgštis, tokias kaip histidinas. Kai kurios kinazės turi keletą specifinių savybių ir gali veikti daugiau nei vieną taikinį. Toks platus taikinio specifiškumas leidžia koordinuotai reguliuoti kelis kelius vienu signalu.
Vienas labai svarbus kinazių pogrupis yra serino/treonino proteinkinazės. Jų fosforilinimo vieta yra serino arba treonino OH grupė. Šių kinazių fosforilinimą gali reguliuoti cheminiai signalai, taip pat tokie įvykiai kaip DNR pažeidimas. MAP kinazės yra gerai ištirta šio tipo grupė, o MAP kinazių pogrupis yra žinomas kaip ekstraląstelinės signalo reguliuojamos kinazės (ERK).
ERK fosforilinimas yra plačiai išreikštas kaip tarpląstelinis signalizacijos mechanizmas. Šiose ERK kinazėse svarbu tai, kad jos perduoda tarpląstelinius signalus ir stiprina juos ląstelės viduje. Kelią suaktyvina daugybė skirtingų tarpląstelinių faktorių, įskaitant augimo faktorius, hormonus ir kancerogenus. ERK kelias yra sutrikęs sergant daugeliu vėžio formų.
Baltymų fosforilinimas ir ypač fosforilinimo vietų vieta yra labai aktyvi studijų sritis. Iki pusės ląstelėje esančių baltymų gali būti fosforilinti. Įvairios įmonės specializuojasi numatant, kurios baltymo sritys gali būti fosforilintos.
Baltymų fosforilinimo tyrime paprastai naudojami antikūnai. Tai gyvūno imuninės sistemos gaminami baltymai, būdingi svetimšaliams įsibrovėliams. Yra šimtai antikūnų, kurie yra specifiniai struktūriniams pokyčiams, kuriuos sukelia fosforilinimas. Baltymai paleidžiami ant gelio, kuris atsiskiria pagal dydį ir krūvį, ir yra žinomas kaip 2 dimensijos elektroforezė. Tada jis apdorojamas fosfospecifiniu antikūnu, siekiant nustatyti struktūros skirtumus.
Reikėtų pažymėti, kad gali būti fosforilintos ir kitų tipų molekulės. Pavyzdžiui, cukrų fosforilinimas yra svarbi ląstelių metabolizmo dalis. Energiją gaminanti metabolinio kelio glikolizė yra vienas iš tokių pavyzdžių. Pirmasis gliukozės skilimo žingsnis yra OH grupės fosforilinimas gliukozės molekulėje.
Adenozino difosfato (ADP) fosforilinimas į ATP yra būtinas daugeliui daug energijos reikalaujančių ląstelių reakcijų. ATP yra didelės energijos molekulė, kuri išskiria energiją, kai dovanoja fosfatų grupę. Baltymų sintezė yra vienas iš daugelio svarbių ląstelių procesų, kuriuos maitina ATP.