Katalizinis aktyvumas – tai cheminės reakcijos greičio ir energijos padidinimas medžiaga, kuri pati reakcijoje nepasikeičia. Biologinėse sistemose jį atlieka fermentai, būtini normaliems gyvenimo procesams. Sumažinus reikiamą energiją, reikalingą reakcijai inicijuoti, fermentiniai keliai padidina greitį, kuriuo ląstelės atlieka esmines chemines funkcijas. Katalizę kontroliuoja reguliuojantys fermentai. Kai kurie iš jų susiję su fermentų struktūros pokyčiais, o kiti veikia pakeisdami ląstelių aplinką, kurioje vyksta katalizinis aktyvumas.
Apskritai chemija, katalizinis aktyvumas arba katalizė yra bet koks reakcijos greičio pokytis – padidėjimas arba sumažėjimas – dėl agento, kurio procesas chemiškai nepakeičia. Pramonėje tai gali reikšti bet kokį kiekį agentų, naudojamų reakcijų greičiui ir išeigai padidinti, tačiau biochemijoje katalizinis aktyvumas reiškia fermentų darbą – baltymus, esančius visuose organizmuose, kurie tarpininkauja daugeliui ląstelių funkcijų, įskaitant medžiagų apykaitą. Kai kurie biologiniai procesai vyktų tokiu greičiu, kurio pakanka gyvybei palaikyti be fermentinės katalizės.
Kai kurios reakcijos visai neįvyktų be katalizinio fermentų aktyvumo. Paprastai daugelis molekulių turi energijos barjerą reaguoti kartu. Ši riba, vadinama aktyvinimo energija, turi būti peržengta, kad vyktų cheminės reakcijos.
Kai kuriais atvejais aukštas aktyvinimo energijos slenkstis reiškia, kad mažai tikėtina, kad reagentai sureaguos patys arba reaguos lėtai. Kai fermentai laikinai prisijungia prie vieno ar kelių reagentų, sumažėja reikiama aktyvacijos energija, o reakcijos greitis pagreitėja. Fermentai taip pat gali slopinti kitų fermentų aktyvavimą ir sulėtinti procesą.
Fermentinis aktyvumas dažnai sukelia kelių pakopų biochemines reakcijas, kurių kiekviena remiasi skirtingu katalizatoriumi ir priklauso nuo ankstesnio etapo produkto. Fiziškai toje pačioje ląstelės organelėje vyksta daugelio skirtingų fermentų katalizinis aktyvumas, todėl reakcijos greitis pagreitėja. PH ir temperatūros pokyčiai tam tikru momentu gali veikti sinergiškai, kad padidėtų katalizės tempas. Temperatūra, viršijanti tam tikrą diapazoną, gali pažeisti fermento baltymų struktūrą, todėl jis negali veikti.
Biologinėse sistemose katalizinį aktyvumą reguliuoja keli skirtingi mechanizmai. Fermentai paprastai gaminami iš neaktyvių pirmtakų baltymų ir jie tampa aktyvūs tik veikiant kitam fermentui arba pasikeitus aplinkai, pavyzdžiui, judant iš ląstelės vidaus į išorę. Grįžtamojo ryšio slopinimas sumažina katalizę, kai ląstelėje kaupiasi vieno ar kelių fermentinių takų produktas, blokuodamas tolesnį fermento, kuris katalizavo pradinę reakciją, išsiskyrimą arba gamybą. Panašiai, sumažėjęs reakcijos produktų kiekis padidins fermento gamybą.