Endopeptidazė yra proteazės rūšis, didelės grupės fermentas, skaidantis baltymus. Fermentai yra baltymai, dėl kurių reakcijos vyksta daug greičiau. Baltymai susideda iš aminorūgščių grandinių, sujungtų peptidiniais ryšiais. Ši jungtis sujungia vienos aminorūgšties karboksilo galą su kitos aminorūgščių galu. Endopeptidazės skaido baltymo aminorūgščių peptidinius ryšius, priešingai nei egzopeptidazės, kurios skaidosi baltymo galuose.
Endopeptidazės randamos visose organizmų klasėse ir turi platų biologinio aktyvumo spektrą. Jie dalyvauja maisto baltymų virškinime. Tai apima fermentus pepsiną, tripsiną ir chimotripsiną. Proteazės taip pat dalyvauja ląstelių signalizavime, skaidydamos kitus baltymus, tokius kaip antikūnai ar hormonai. Jie gali įjungti arba išjungti kelius.
Proteazės paprastai pirmiausia gaminamos kaip didesnė molekulė, kuri yra neaktyvi. Tai apsaugo ląstelę, kuri ją sintetina, nuo pažeidimo. Kai proteazė patenka į taikinį, pavyzdžiui, į skrandį, molekulės dalis pašalinama. Tai suaktyvina proteazę.
Dėl daugybės jų vaidmenų ląstelių funkcijoje yra daug medicinos susidomėjimo endopeptidazės aktyvumu. Vienas iš pavyzdžių yra prolilo endopeptidazė, kuri specifiškai skaidosi po aminorūgšties prolino. Jis buvo siejamas su psichologiniais sutrikimais, tokiais kaip depresija, manija ir šizofrenija. Klinikinis susidomėjimas prolilo endopeptidazės inhibitoriais kaip galimais antidepresantais.
Kitas pavyzdys yra neutrali endopeptidazė, kuri turi keletą kitų pavadinimų. Jis taip pat žinomas kaip neprilizinas ir įprastas ūminės limfoblastinės leukemijos antigenas (CALLA). Ši proteazė skaido mažus išskiriamus peptidus, įskaitant peptidą, kuris buvo įtrauktas į Alzheimerio ligą, ir keletą svarbių signalizuojančių peptidų. Neutrali endopeptidazė kartais naudojama kaip vėžio žymuo, tačiau jos vaidmuo sergant vėžiu yra neaiškus. Inhibitoriai buvo sukurti siekiant padėti sumažinti skausmą ir kontroliuoti aukštą kraujospūdį.
Endopeptidazės yra suskirstytos į skirtingas šeimas, atsižvelgiant į jų aktyviosios vietos struktūrą ir sąlygas, kurių jos pageidauja. Yra serino proteazių, kurių aktyvioje vietoje yra serino aminorūgštis. Šios šeimos nariai apima virškinimo proteazes tripsiną ir chimotripsiną, taip pat prolilo endopeptidazę. Vienas iš inhibitorių, dažnai naudojamas biocheminių tyrimų laboratorijose, yra labai toksiškas fenilmetansulfonilfluoridas (PMSF). Jis naudojamas baltymų išskyrimo ir gryninimo metu, siekiant slopinti serino proteazės aktyvumą, kuris gali suardyti valomą baltymą.
Cisteino proteazės aktyvioje vietoje turi sieros grupę ir yra paplitusios vaisiuose. Šie fermentai randami mėsos minkštikliuose. Tokios endopeptidazės pavyzdys yra papainas, naudojamas bičių ir vapsvų įgėlimams gydyti.
Asparto proteazių aktyviojoje vietoje paprastai yra dvi aspartato grupės. Metaloendopeptidazių veiklai reikalingas metalo kofaktorius. Neutralios endopeptidazės yra šios šeimos dalis, kurioms reikalingas cinkas.