Ląstelių biologijoje ekstraląstelinio signalo reguliuojamos kinazės (ERK) fosforilinimas reiškia signalizacijos kelią, kurį sudaro baltymai ir fermentai, dalyvaujantys ląstelių procesuose, būtent ląstelių išgyvenime ir apoptozėje. ERK fosforilinimas yra vienas iš keturių mitogeno aktyvuotų baltymų kinazės (MAPK) signalizacijos kelių. ERK fosforilinimo kaskada suaktyvinama, kai tirozino (Tys) ir (arba) treonino (Thr) kinazės receptorių molekulė aktyvuoja baltymo kinazę ląstelės paviršiuje. Kai ERK fosforilinimo ciklas neveikia tinkamai, gali atsirasti netinkamas ERK aktyvinimas ir atsirasti nenormalių bei vėžinių ląstelių.
Pagrindinis ERK fosforilinimo vaidmuo yra ląstelių išlikimas; tačiau yra įrodymų apie mirtį skatinantį vaidmenį tam tikromis sąlygomis ląstelėje. Įrodymai parodė, kad ERK reguliuoja ląstelių išgyvenimą ir ląstelių mirtį arba apoptozę įvairiuose signalų perdavimo taškuose. Tikslus ERK sukeltos apoptozės mechanizmas gali atsirasti skirtinguose lygmenyse, tiek prieš, tiek pasroviui nuo fosforilinimo kaskados. Mokslininkai pasiūlė ryšį tarp ERK ląstelių mirties vaidmens ir su sužalojimu ar insultu susijusių padarinių.
Norint apibrėžti ERK fosforilinimą, reikia paaiškinti fosforilinimo kaskadą, kuri apima keletą labai specifinių fermentų ir baltymų. Yra du ERK keliai – kinazė-1 (ERK1) ir kinazė-2 (ERK2), taip pat atitinkamai žinomi kaip MAPK3 ir MAPK1. ERK aktyvavimui reikalingas dvigubas Tys ir Thr fosforilinimas, pradedant Tys fosforilinimą. Fosforilinimas apima vienos fosfato molekulės perkėlimą iš aktyvios proteinkinazės į neaktyvią proteinkinazę; energiją nešanti adenozino trifosfato (ATP) molekulė dovanoja fosfato molekulę. Vienos baltymų kinazės aktyvinimas lemia kiekvienos sekančios proteinkinazės fosforilinimą tol, kol baltymas suaktyvinamas ir atsiranda ląstelių atsakas.
Skirtingos kilmės ląstelėms reikia skirtingų baltymų ir (arba) fermentų, kad būtų galima valdyti fosforilinimo kaskadą. Kiekvienam aktyvuojančiam baltymui turi būti deaktyvuojantis baltymas. Aktyvuojančios ir deaktyvuojančios molekulės iš esmės reguliuoja signalo kaskadą, jungdamosi su receptorių vietomis, kol bus baigtas atitinkamas ląstelių atsakas. Kai kurie baltymai, dalyvaujantys ERK fosforilinimo cikle, buvo skirti vėžio gydymo terapijoje, nes buvo įrodyta, kad netipinis ERK aktyvavimas sukelia vėžį.
Farmacijos pramonėje buvo sukurti terapiniai vaistai, skirti nukreipti į specifinius baltymų receptorius, būtent į G-sujungtų baltymų receptorius (GCPR). G baltymai (Ras, Rac, Rho, Cdc42 ir kt.) dalyvauja daugelyje fiziologinių procesų ląstelių lygiu. Tyrėjai sukūrė ERK tyrimą kaip įrankį GCPR aktyvacijai matuoti. Toks ERK tyrimas leidžia aptikti ERK ir pateikia aiškius bei nuoseklius rezultatus vaistų kūrėjams.