Ubikvitino-proteasomos kelias yra tarpląstelinis kelias, leidžiantis ląstelei virškinti senus, todėl greičiausiai netinkamai funkcionuojančius baltymus arba baltymus, kurie buvo netinkamai suformuoti, kai buvo sukurti. Be ubikvitino-proteasomos kelio sekimo baltymų, kurie neveikia taip efektyviai kaip naujesni baltymai, ląstelė eikvotų brangius biologinius išteklius, o tai neigiamai paveiktų visą organizmą, nesvarbu, ar tas organizmas yra vienaląstis, ar daugialąstis. ląstelinis. Šis kelias yra visur – kaip ir tinkamai pavadintas „ubikvitinas“ – ir jį galima rasti organizmuose nuo vienaląsčių archebakterijų iki žmonių.
Ubikvitinacija yra procesas, kuris, kaip rodo jo pavadinimas, vyksta daugeliui ląstelių baltymų molekulių. Kadangi ląstelių baltymai cirkuliuoja per medžiagų apykaitos procesus ar kitus biologinius ciklus, jie dažnai būna visur naudojami ir cikliškai kartojasi. Tai yra biologinis rodiklis, nurodantis, kiek senas arba kaip naudojamas tam tikras baltymas. Pažymėdama baltymą ubikvitino grandinėmis, nurodančiomis, kiek kartų baltymas buvo cirkuliuotas, ląstelė gali žinoti, kurie baltymai suyra ir turi būti virškinami, o tai sudaro sąlygas naujiems baltymams gaminti iš perdirbtų aminorūgščių sudedamųjų dalių. to gedimo rezultatas.
Kai kurioms molekulėms ubikvitinacija gali pakeisti baltymo funkciją, panašiai kaip fosforilinimas. Vienas ubikvitinacijos atvejis nepažymi baltymo virškinimui per proteasomą. Tačiau poli-ubikvitinacija žymi baltymą, kuris skaidosi ubikvitino-proteasomos kelyje, nukreipdamas tą poli-ubikvitinuotą molekulę į proteasomą.
Ubikvitino-proteasomos kelią skatina adenozino trifosfatas (ATP), įprastas tarpląstelinis energijos šaltinis. Fermentai, susiję su ubikvitinacija, tokie kaip E1, E2, E3 ir E4, palengvina baltymų ubikvitinaciją, neatsižvelgiant į tai, ar tas baltymas pažymėtas tik vieną kartą, ar tampa poliubikvitinuotas. Šiose E1-E4 fermentų šeimose yra daug skirtingų specifinių fermentų variantų. Kai poli-ubikvitinuotas baltymas galiausiai nukreipiamas į proteasomą, ATP taip pat turi būti suteikta, kad proteasoma turėtų pakankamai aktyvinimo energijos, kad sulaužytų baltymo, pažymėto degradacija, ryšius.
Taigi ubikvitino-proteasomos kelias gali būti laikomas tarpląsteliniu baltymų perdirbėju. Jis suskaido senus arba netinkamai sulankstytus baltymus į mažesnius vienetus – aminorūgštis arba mažas aminorūgščių grupes, kurias vėliau ląstelė gali panaudoti naujiems baltymams kurti. Nors poli-ubikvitinacija yra dažniausia proteasomų sukelto baltymų skilimo priežastis, proteasoma taip pat gali suskaidyti neveikiančius arba netinkamai sulankstytus baltymus nepriklausomai nuo ubikvitino. Kadangi proteasoma vaidina naudingą vaidmenį imuninės sistemos funkcijoje, kai kurias tarpląstelines molekules proteasoma taip pat gali suardyti dėl antigeno pateikimo kaip tarpląstelinės imuninės sistemos atsako.