Amiloidinės fibrilės yra į siūlus panašūs baltymų agregatai, kurie yra netirpūs ir atsparūs proteazių aktyvumui. Priklausomai nuo baltymo, sudarančio fibriles, amiloidinės struktūros gali kauptis įvairiose kūno vietose, įskaitant smegenis, sąnarius ir kasą. Išsamūs genetiniai, patologiniai ir biocheminiai įrodymai rodo, kad amiloidinių fibrilių kaupimasis audiniuose yra susijęs su daugeliu ligų, įskaitant Alzheimerio, Parkinsono, 2 tipo diabetą ir prionų ligą. Pavyzdžiui, Alzheimerio liga sergančių pacientų smegenyse matosi amiloidinių fibrilių plokštelės, susidariusios iš beta amiloido baltymo.
Apytiksliai 30 baltymų sudaro amiloidines fibriles žmonėms; jie nėra susiję ir neturi bendros struktūros ar sekos panašumo. Tačiau visi jie yra sulankstyti taip, kad skiriasi nuo įprastų baltymų lankstymo modelių, kurių struktūra visada yra fibrilės šerdyje. Baltymai, sudarantys amiloidines fibriles sergant žmonių ligomis, yra imunoglobulino lengvosios grandinės, gelsolinas, prokalcitoninas, beta amiloido baltymas, serumo amiloido A baltymas, beta 2-mikroglobulinas, transtiretinas ir priono baltymas.
Nepriklausomai nuo dalyvaujančių baltymų, amiloidinės fibrilės turi būdingų struktūrinių savybių, ypač jų skersinės beta lakštinės ketvirtinės struktūros. Pavieniai baltymai susidaro į ilgus siūlus, kurie vienas šalia kito susijungia į juosteles. Šios beta lakštų krūvos, glaudžiai sujungtos vandeniliniais ryšiais, eina statmenai ilgajai fibrilės ašiai.
Ši išskirtinė struktūra gali atsirasti dėl stipraus krūvio, kurį atlieka fibrilių statybiniai blokai. Baltymai, turintys daug glutamino, yra svarbūs sergant prionų ligomis ir Hantingtono liga. Glutaminai gali sutvirtinti beta lakšto struktūrą, sudarydami vandenilio ryšius tarp amido karbonilų ir azoto. Manoma, kad kituose baltymuose, pavyzdžiui, su Alzheimerio liga susijusiame beta ameloidiniame baltyme, hidrofobinė asociacija palaiko struktūrą kartu.
Amiloidinės fibrilės yra baltymų savaiminio susikaupimo problemų rezultatas ir atrodo, kad tai yra senėjimo proceso rezultatas. Didžioji dauguma ligų, kurias sukelia amiloidinės struktūros, nustatomos vyresnio amžiaus pacientams. Kadaise buvo manoma, kad ameloidinės fibrilės yra inertiškos, jų formavimosi metu ląstelėms žalingi toksiški tarpiniai produktai sukelia ląstelių pažeidimą. Tačiau tyrimai parodė, kad patys pluoštai iš tikrųjų yra toksiški, ypač kai suskaidomi į trumpesnius gabalus. Tiksliai nežinoma, kaip skaidulos yra toksiškos ląstelėms ir kodėl trumpesnės skaidulos yra toksiškesnės, tačiau viena galimybė yra ta, kad dėl mažo jų dydžio lengviau patekti į ląsteles.
Šios fibrilės turi būdingą tiesią, neišsišakojusią išvaizdą, kai stebimos elektroniniu mikroskopu. Paprastai jie identifikuojami netiesiogiai, naudojant fluorescencinius dažus, dėmių poliametriją, žiedinį dichroizmą arba Furjė transformacijos infraraudonųjų spindulių spektroskopiją. Rentgeno spindulių difrakcijos analizė gali būti naudojama tiesiogiai nustatyti skersinės beta stuburo struktūros buvimą pagal būdingus sklaidos difrakcijos signalus.