Pirmą kartą nustatytas 1975 m., ubikvitinas (Ub) randamas kaip baltymas, išskirtas iš veršelių saldžiųjų duonelių, ir buvo daroma prielaida, kad jis buvo susijęs su bręstančiais baltaisiais kraujo kūneliais. Vėliau aptiktas visuose daugelio rūšių eukariotinių organizmų audiniuose, jam buvo suteiktas pavadinimas ubikvitinas, kilęs iš lotyniško žodžio „visur“. Tai reguliuojantis baltymas, atsakingas už baltymų perdirbimą, kuris atlieka savo pareigas prisijungdamas prie baltymų ir pažymėdamas juos sunaikinimui. Ši žyma nukreipia pažymėtus baltymus į proteasomų kompleksą, kuris juos skaido ir perdirba, arba žyma gali nukreipti į kitus baltymus modifikavimui, dezoksiribonukleino rūgšties (DNR) atstatymui arba genų transkripcijai. Jis laikomas konservatyviausiu iš visų baltymų, nes jo 76 aminorūgščių seka labai nežymiai skiriasi visose rūšyse – augalų, gyvūnų ar žmonių.
Procese, kurio metu šis baltymas žymi baltymus, naudojami trys fermentai: E1, kuris aktyvuoja Ub ir perkelia jį į reaktyvią būseną, E2, kuris katalizuoja Ub prisijungimą prie baltymų, ir E3, ubikvitino ligazė, identifikuojanti baltymą. . Šioje fermentų kaskadoje Ub gali išsklaidyti baltymo apsaugą nuo proteasomų, kad proteasoma galėtų greitai ją suskaidyti ir sunaikinti. Nenormalių baltymų kaupimasis ląstelėje dažnai atsiranda dėl DNR mutacijų arba klaidingo genų vertimo. Kadangi šie nenormalūs baltymai gali pakenkti ląstelės funkcijoms, manoma, kad ši sumaištis yra pagrindinė bėda, sukelianti tokias ligas kaip Alzheimerio, Hantingtono ir Parkinsono ligos. Proteasomų sukelto skilimo panaudojimas yra vienas iš būdų, kaip ląstelė gali atkurti ir pašalinti nenormalius baltymus.
Kai ubikvitinas prisijungia prie baltymo, jis taip pat gali pritraukti daugiau ubikvitino molekulių į sceną, kad prisitvirtintų. Jie sąveikauja su juo ir kartais atlieka modifikacijas, tokias kaip spermatozoidų sunaikinimas po apvaisinimo, reguliuoja skilimą iki sunaikinimo arba antigenų apdorojimą ir DNR transkripciją bei taisymą. Jis atlieka tokią didelę ląstelių baltymų funkcijų įvairovę, kad kai kurie mano, kad jis atlieka vaidmenį beveik kiekviename ląstelės procese. Taip pat yra daug į ubikvitiną panašių baltymų (UBL), kurie atlieka skirtingus vaidmenis modifikuojant ląsteles. Vienas iš jų yra interferoną stimuliuojantis genų modifikatorius, kitas yra neuronų ląstelių slopinimo reguliatorius, o dar kitas susijęs su F antigenais žmogaus leukocituose.
Histologijos skyriai gali naudoti šios medžiagos antikūnus, kad nustatytų ląsteles, kurių ląstelėse nenormaliai susikaupę baltymai, ir naudoti šiuos antikūnus kaip ligos žymenis. Moksliniais tyrimais buvo sukurtas šis antigeno panaudojimas siekiant aptikti neurofibrilinius raizginius, susijusius su Alzheimerio liga, inkliuzus sergant motorinių neuronų ligomis ir malioriškus kūnus sergant alkoholinėmis kepenų ligomis. Yra keletas genetinių sutrikimų, susijusių su ubikvitinu. Viena iš jų yra E3 ubikvitino ligazės mutacija, dėl kurios atsiranda autosominis recesyvinis augimo sulėtėjimas, vadinamas 3M sindromu. Kitas dalykas yra netinkamas Liddle sindromo geno reguliavimas ir sutrikimas, sukeliantis hipertenziją. Manoma, kad genų sutrikimas taip pat yra Angelmano sindromo priežastis, vėlgi siejama su E3 ubikvitino ligazės sutrikimu.
Nustatyta, kad beveik 50% visų vėžinių navikų trūksta tam tikro baltymo, kuris buvo vadinamas „genomo sergėtoju“. Kol ląstelės gali gaminti šį konkretų geną, vėžiui ląstelėje vystytis draudžiama. Ubiquitinas ir jo E3 ubikvitino ligazė jungiasi su šiuo konkrečiu baltymu ląstelėje ir šis jungimasis atkuria baltymo DNR ir leidžia atkurti gyvybingumą. Ubikvitino-proteasomų sistema taip pat sumažina viruso baltymų dydį, kad jie būtų sunaikinti, kad padėtų organizmo imuninei sistemai. Kaip tik 2011 m. gegužę Amerikos vėžio tyrimų asociacijos 102-ajame suvažiavime buvo paskelbta, kad baltymų fermentų procesai buvo susiję su pagalba organizmui neatmesti chemoterapijos, kai sergama nesmulkialąsteliniu plaučių vėžiu.