Virškinimo sistemoje yra daug įvairių fermentų, kurie skaido maisto molekules. Kiekvienas iš šių fermentų atlieka skirtingą vaidmenį ir kai kurie veikia tik konkrečiame organe tam tikromis sąlygomis. Didžioji dalis virškinimo vyksta plonojoje žarnoje, veikiant daugybei skirtingų fermentų. Baltymų virškinimas yra sudėtingo proceso, kurį įvairiuose organuose vykdo skirtingos fermentų grupės, pavyzdys. Egzopeptidazės yra viena iš fermentų, dalyvaujančių visiškame baltymų virškinime, grupė.
Baltymų molekulės virškinimas yra labai specifinis, nes dalyvaujantys fermentai tik nutraukia ryšius šalia tam tikrų aminorūgščių, esančių peptidinėje grandinėje. Kai susidaro peptidinė jungtis, ji visada yra tarp vienos aminorūgšties amino galo ir kitos karboksilo galo. Kai pateikiama tam tikros peptidinės grandinės arba baltymo aminorūgščių seka, ji paprastai skaitoma nuo amino galo, N galo, iki paskutinės aminorūgšties, kuri turi laisvą karboksilo arba C galą. Iš pradžių, nors baltymai yra skaidomi, amino rūgščių susidaro labai mažai.
Baltymai yra didelės molekulės ir jų virškinimas susideda iš kelių etapų, pradedant skrandyje pepsinu, viena iš trijų endopeptidazių. Iš dalies suvirškintiems baltymams persikėlus iš skrandžio į plonąją žarną, kitos dvi endopeptidazės – tripsinas ir chimotripsinas – toliau skaido baltymus. Šie trys fermentai padalija ilgas peptidų grandines, kurios sudaro baltymą, į įvairaus ilgio. Endopeptidazės taip vadinamos, nes suardo baltyme esančias peptidines jungtis.
Norint užbaigti virškinimo procesą, kad iš baltymų grandinės būtų pagamintos atskiros aminorūgštys, reikalinga egzopeptidazė. Kiekviena egzopeptidazė nutraukia ryšį tarp galinės aminorūgšties ir likusios grandinės dalies. Yra keletas skirtingų egzopeptidazių, kurių kiekviena turi labai specifinį veikimo būdą. Tai, kur aminorūgštis yra sujungta su likusia peptidinės grandinės dalimi, o kurios aminorūgštys yra sujungtos, vaidina svarbų vaidmenį nustatant, kuri egzopeptidazė nutrauks ryšį.
Karboksipeptidazė yra egzopeptidazė, kuri nutraukia ryšį tarp antros paskutinės ir paskutinės aminorūgšties C galiniame gale. Kita egzopeptidazė, aminopeptidazė, atlieka tą patį veiksmą, bet N galiniame gale. Kitos egzopeptidazės, vadinamos dipeptidazėmis, suskaido tam tikras aminorūgščių poras. Pavyzdžiui, viena dipeptidazė tik nutrauks ryšį tarp glicino, susieto su leucinu. Kita dipeptidazė veiks tik peptidinį ryšį tarp dviejų kartu sujungtų glicino aminorūgščių.